中国科学院生物物理研究所国家生物大分子实验室张宏老师课题组在cell期刊发表了重磅文章Calcium transients on the ER surface trigger liquid-liquid phase separation of FIP200 to specify autophagosome initiation sites，揭示了自噬过程中的一个关键发现，即内质网（ER）表面的钙离子瞬态如何触发自噬体形成位点的特异性。这项研究揭示了自噬体在多细胞生物中起始形成的具体机制，为理解自噬过程提供了新的视角，并可能对相关疾病的治疗提供新的靶点。文章通过深入的细胞生物学研究，为理解自噬的分子机制提供了重要的见解，并可能对开发新的治疗策略产生影响。研究中的部分基因功能调控工具由金拓思生物提供。

文章主要探讨了自噬体在多细胞生物中于内质网（ER）表面的形成机制，重点在于钙离子（Ca2+）瞬变在这一过程中的作用。研究发现，自噬诱导会导致ER膜外表面出现Ca2+瞬变或振荡，这种现象由特定的ER跨膜蛋白EPG-4/EI24精密调控，控制着Ca2+瞬变的幅度、频率和持续时间，对自噬体的生成至关重要。

Ca2+瞬变能够诱导FIP200蛋白发生液-液相分离，形成易于融合的小滴状结构，这些结构标志着自噬体起始位置的确立。此外，ATG9蛋白被发现可以调节FIP200的相分离过程，并参与组织FIP200小滴在ER上的分布。

研究通过多种实验技术验证了这些发现，包括利用遗传学手段抑制Ca2+释放通道，结果显示这会减弱ER表面的Ca2+瞬变并减少自噬体前体（如FIP200、WIPI2、LC3标记的结构）的形成，说明Ca2+瞬变对自噬体起始是必要的。另外，通过药物处理（如使用释放通道激活剂RCA）增强Ca2+振荡，观察到自噬相关结构的动态变化，进一步证实了Ca2+动力学与自噬体形成的紧密联系。

实验还涉及到了对FIP200动态、分布及其与其他自噬相关蛋白（如ATG13）相互作用的深入分析，以及利用超分辨率显微镜（如多模态SIM）来观察这些现象，展示了Ca2+瞬变如何触发FIP200的相分离，并且这种相分离对于自噬体在ER上的精确定位和形成是至关重要的。

综上，该研究发现在自噬诱导条件下，内质网表面发生的钙瞬变诱导自噬起始FIP200复合物发生液-液相分离。形成的FIP200凝聚体通过与内质网上的膜蛋白结合而稳定定位于内质网，成为自噬起始位点（Figure. 3）。该工作揭示了内质网表面钙瞬变是决定自噬体在内质网上形成的关键信号，极大地促进了我们对多细胞生物自噬分子机制的理解

研究中的部分基因功能调控工具由金拓思生物提供。

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